Química de macrocomponentes de alimentos

Por María de los Ángeles Valdivia López , Hiram Fernando Ramírez Cahero y Alberto Tecante Coronel

Química de macrocomponentes de alimentos es un material muy valioso para fortalecer el aprendizaje y fundamentos de los diversos cursos de la licenciatura de Química de Alimentos (QA), porque dirige al estudiante desde la comprensión de las cuestiones químicas y estructurales más básicas, hasta las más complejas, sin obviar los detalles de las diferentes etapas de reacción. Es una referencia para los profesionales que están en el ámbito educativo de otras carreras afines a QA, como Ingeniería de Alimentos, Tecnología de Alimentos y Nutrición, entre otras.

• Idioma: Español
• Editorial: UNAM, Facultad de Química
• Fecha de lanzamiento: 30 mar 2024
• ISBN: 9786073085267

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CAPÍTULO 1

EL AGUA EN LOS ALIMENTOS

Alberto Tecante Coronel*

LA MOLÉCULA DE AGUA

El propósito de esta sección es mostrar los aspectos importantes de las propiedades químicas y físicas del agua, así como su capacidad disolvente dada la estrecha relación que tales propiedades guardan con su estructura y orientación en el espacio. El contenido permitirá comprender el papel del agua en su interacción con otras moléculas y en la estabilidad de los alimentos. Los lectores interesados en revisar con mayor detalle la estructura, función y propiedades del agua pueden remitirse a obras especializadas (Aldstadt et al., 2010; Chaplin, 2000; Pang, 2014).

Estructura, electronegatividad y conformación

El agua es una molécula triatómica formada por dos átomos de hidrógeno enlazados de manera covalente con un átomo de oxígeno; su fórmula condensada es H2O. Debido a su posición en la tabla periódica, el átomo de oxígeno, electro-negatividad 3.5, de acuerdo con la escala de Pauling, es 1.67 veces más electronegativo que el átomo de hidrógeno, electronegatividad 2.1; por ello, estos dos átomos forman un enlace químico covalente polar. El átomo de oxígeno atrae electrones y como consecuencia se forma una región con mayor densidad de carga negativa a su alrededor. Los dos átomos de hidrógeno forman zonas con distribución de carga diferencial positiva y son repelidos lejos de los dos orbitales completos del oxígeno. Ambos átomos de hidrógeno son atraídos hacia el mismo lado, pero se repelen entre sí porque tienen una distribución de carga positiva. El resultado es que la molécula adopta una conformación no lineal, plegada, producto del balance entre atracciones y repulsiones al interior de su nube electrónica (figura 1.1).

Figura 1.1. Distribución esquemática de cargas, δ+ y δ-, en la molécula de agua.

La diferencia de electronegatividades resulta en la conformación plegada y en el carácter polar de la molécula de agua. El término polar significa que una especie química tiene sus cargas positiva y negativa distribuidas de manera asimétrica o desbalanceada. La polaridad está determinada por el movimiento de los electrones. El agua es polar porque su molécula está plegada y porque la densidad de carga es asimétrica. Una gran parte de la densidad de carga negativa del oxígeno está en un lado de la molécula y la densidad de carga positiva de los átomos de hidrógeno está en el otro lado. No obstante, la molécula es eléctricamente neutra dado que tiene diez protones y diez electrones.

En la molécula de agua el oxígeno tiene dos pares de electrones no enlazados (figura 1.2), y el ángulo de pliegue del enlace H-O-H es 104.5 º. En la mayoría de libros de texto la molécula de agua se representa como un tetraedro perfecto (figura 1.2). Sin embargo, si éste fuese el caso, el ángulo entre ambos átomos de hidrógeno sería de 109.5 º. La ligera desviación de la configuración tetraédrica no permite predecir con exactitud las propiedades del agua líquida. No obstante, la geometría tetraédrica está presente en el estado sólido y eso explica la formación de la red cristalina característica del hielo. El estado líquido es dinámico y de rápidas fluctuaciones, mientras que el arreglo tetraédrico no es del todo satisfactorio para representarlo.

Figura 1.2. Estructura aproximada de la molécula de agua. Las flechas indican la orientación de los pares electrónicos que no participan en los enlaces con los áto mos de hidrógeno. En el estado líquido el ángulo de enlace entre los hidrógenos en H-O-H es 104.5 º, a diferencia de 109.5º que corresponde al de un tetraedro perfecto (Chaplin, 2000; Pang, 2014).

Los enlaces de hidrógeno

En general, los tipos de fuerzas de atracción que existen entre moléculas neutras y iones en disolución son los que se muestran en la tabla 1.1.

TABLA 1.1.

TIPOS DE FUERZAS DE INTERACCIÓN NO COVALENTE (ADAPTADA DE ALDSTADT et al., 2010).

Todos estos tipos de fuerzas están presentes en algún grado en disoluciones acuosas, pero los enlaces de hidrógeno son los dominantes. Los enlaces de hidrógeno se crean entre un hidrógeno enlazado de manera covalente y un elemento electronegativo como el oxígeno o el nitrógeno. La formación de este tipo de interacción atractiva no es exclusiva del agua, pero debido a que cada átomo de hidrógeno proporciona una densidad de carga positiva y el átomo de oxígeno dos densidades de carga negativa se genera una atracción entre el átomo de hidrógeno de una molécula de agua con el átomo de oxígeno de otra. El resultado es la interacción de dos moléculas vecinas de agua. En el agua líquida la formación masiva de enlaces de hidrógeno conduce a la aparición de una red que es la responsable de su cohesión. Por ello se afirma que el agua líquida posee una estructura o quizá de manera más rigurosa, un cierto grado de orden, que, aunque no es comparable con el del agua en estado sólido, es lo suficientemente significativo como para despreciarlo o considerarlo inexistente.

La interacción por enlace de hidrógeno es aproximadamente 20 veces menos fuerte que un enlace covalente. Sin embargo, cada molécula de agua puede formar cuatro enlaces de este tipo; uno con cada hidrógeno y uno con cada par de electrones no enlazados del oxígeno. La capacidad de formación masiva de este tipo de interacción hace posible la asociación del agua consigo misma y con otros átomos, moléculas y iones. Los enlaces de hidrógeno son más fuertes que las interacciones van der Waals, pero más débiles que las covalentes. Además, no son permanentes; se forman y desaparecen continuamente con una vida cercana a los picosegundos.

Por todo ello, el agua tiene propiedades particulares. Por ejemplo, comparada con otras moléculas pequeñas, su temperatura de fusión, de ebullición y sus correspondientes entalpías son elevadas, al igual que su tensión superficial. La dependencia en la temperatura de algunas de sus propiedades físicas induce comportamientos peculiares, como el valor máximo de su densidad a 4 ºC.

Modelos del agua líquida

La interacción entre moléculas de agua líquida a través de enlaces de hidrógeno es predominantemente de corto alcance y no va más allá de 1 a 1.5 nm sobre su diámetro, que es de alrededor de 0.25 nm. En esta escala de distancia, estas interacciones son suficientes para crear una red cuyo orden prevalece hasta que se alcanza la temperatura de ebullición. Estudios por simulación computacional, i. e., in silico, y experimentales postulan la formación de cúmulos o clusters de moléculas en el estado líquido. Estas estructuras similares al hielo estarían constituidas por bloques de construcción en los cuales las moléculas de agua se acomodan para formar hexámeros, pentámeros y octámeros rodeados por moléculas de agua libres que modelan regiones amorfas, es decir, sin orden alguno, como se muestra en la figura 1.3.

El momento dipolar eléctrico: la naturaleza dipolar del agua

El hecho de que la distribución de electrones sea asimétrica y esté más cerca del oxígeno y más alejada de cada hidrógeno genera un momento dipolar eléctrico en cada uno de los enlaces O-H. La magnitud de este momento expresa la polaridad individual de este enlace. Hay dos momentos dipolares eléctricos de enlace de igual magnitud; uno por cada O-H. Dicha magnitud es aproximadamente 1.52 D, donde D es el símbolo de Debye. La unidad correspondiente en el Sistema Internacional es el coulomb·metro, C·m, y la equivalencia es 1 D = 3.33564.10-30 C·m. Los dos momentos dipolares eléctricos de los enlaces O-H generan un momento dipolar eléctrico total en toda la molécula y su magnitud expresa su polaridad.

Mientras mayor es el momento dipolar eléctrico, más grande es la polaridad de una molécula. Dicho principio se aplica a otros disolventes.

Figura 1.3. Representación del modelo de cúmulo destellante (flickering cluster) para la estructura del agua líquida. Las estructuras ordenadas de hexámeros están rodeadas de regiones amorfas desordenadas. Las líneas punteadas representan enlaces de hidrógeno y los triángulos negros indican que el enlace está orientado hacia afuera del plano. Adaptado de Aldstadt et al. (2010).

El momento dipolar eléctrico es una cantidad vectorial definida como

En esta ecuación μ es el momento dipolar polar, qi es la magnitud de la i-ésima carga y ri es el vector de posición de la i-ésima carga. Las cantidades vectoriales se escriben en negrita. El momento dipolar eléctrico, o simplemente momento dipolar, de cualquier molécula es la suma vectorial de los momentos de los enlaces y se calcula de acuerdo con la regla del paralelogramo para la suma de dos vectores (figura 1.4).

Figura 1.4. Adición de los momentos eléctricos vectoriales P y Q para obtener el momento dipolar total μ (Triparthy & De, 2008).

Si dos enlaces con los momentos dipolares eléctricos P y Q forman un ángulo θ, la magnitud del momento dipolar total, μ, está dada por

Para dos enlaces idénticos, P = Q, la ecuación (2) se reduce a

De acuerdo con la ecuación (3), una molécula lineal con dos enlaces idénticos en direcciones opuestas (θ = 180º) no tiene momento dipolar eléctrico, es decir, μ = θ. Otros factores afectan la magnitud del momento dipolar eléctrico, pero su discusión está fuera del propósito de este texto. No obstante, los detalles pueden ser consultados en otras obras (Triparthy y De, 2008).

Solvatación

La solvatación expresa la interacción entre un soluto y un disolvente. Esta interacción es diferente de aquella entre cada componente individual y principalmente entre aquella que ocurre entre las moléculas del disolvente en ausencia de soluto. El concepto de solvatación puede racionalizarse de manera muy simple y cualitativa mediante la siguiente discusión.

Considérese la interacción entre moléculas esféricas de tamaño uniforme de un disolvente (A) con un soluto (B). La expresión que describe la energía neta, Eneta, que resulta de dicha interacción es

EAB es la energía de atracción entre el disolvente y el soluto, EAA es la energía de atracción entre el disolvente y EBB es la energía de atracción entre el soluto. Todas estas energías se consideran negativas porque son de atracción. Para que haya solvatación las moléculas de soluto deben estar rodeadas por moléculas de disolvente y esta condición debe prevalecer sobre aquella en la que las moléculas de soluto están rodeadas por sus congéneres. Entonces, hay solvatación cuando Eneta < 0, y en este caso se tiene un buen disolvente. Si Eneta = 0, entonces no hay atracción neta entre el disolvente y el soluto. La solvatación implica la presencia de una fuerza de repulsión entre las moléculas de soluto que las obliga a mantenerse separadas haciendo que el soluto sea completamente soluble mediante su interacción con el disolvente. La solvatación no implica una interacción permanente porque las moléculas de disolvente y de soluto están en continuo movimiento. No obstante, el resultado neto es una mayor interacción entre disolvente y soluto. Si Eneta> 0, entonces hay solvatación negativa, es decir, un disolvente pobre para ese soluto. En esta condición las moléculas de soluto están preferentemente alejadas de aquellas del disolvente.

Hidratación

Si el disolvente es agua, entonces la solvatación se denomina hidratación (Walstra, 2003). El agua puede interaccionar con iones o grupos iónicos, grupos con momentos dipolares grandes como péptidos y proteínas, grupos polares y grupos no polares o hidrofóbicos, es decir, de baja afinidad con el agua. Los iones tienen una fuerte tendencia a rodearse de agua y la interacción ocurre por la presencia de atracciones ion-dipolo. Los iones más pequeños y de mayor valencia se hidratan en mayor grado; los cationes tienden a estar más hidratados que los aniones del mismo tamaño y valencia. La atracción entre el H+ y el agua es tan fuerte que se forma el ion hidronio, H3O+, y deja muy pocos protones libres. Entonces, el ion hidronio es un ion hidratado. La disolución de sales como el NaCl conduce a la disociación, i. e., separación de los átomos que forman la sal, en forma de iones Na+ y Cl-. La interacción de cada ion con el agua es tan fuerte que promueve la disociación de estas especies haciéndolas ionizables.

La interacción del agua con grupos polares, como el hidroxilo (–OH), es débil pero lo suficientemente significativa como para disolver moléculas en las que este grupo está presente. Tal es el caso de los carbohidratos y los polisacáridos, en los cuales hay un número considerable de grupos hidroxilo. Por ello se dice que tales compuestos son hidrofílicos, es decir, afines al agua.

El agua no es la única molécula capaz de formar enlaces de hidrógeno con otras moléculas. Sin embargo, si alguna molécula con esta capacidad se disuelve en agua, entonces se favorece la generación de estos enlaces entre el agua y la molécula disuelta en ella, i. e., el soluto. Esto explica, por ejemplo, la solubilidad parcial de ácidos grasos debida a la interacción mediante enlaces de hidrógeno entre el agua y los grupos carboxílicos de tales ácidos. No obstante, las moléculas de agua son incapaces de formar enlaces de hidrógeno con grupos no polares o hidrofóbicos; en este caso ocurre la solvatación negativa.

Hidrofobicidad

La hidrofobicidad significa solvatación negativa (Walstra, 2003). Cuando dos moléculas o grupos hidrofóbicos hacen contacto con el agua, la solvatación negativa disminuye. Esta disminución ocurre a expensas de la interacción entre las moléculas o grupos hidrofóbicos. A su vez, la interacción resulta en una atracción que conduce a la formación de un enlace hidrofóbico, e. g., una atracción tipo van der Waals. Este tipo de interacción ocurre, por ejemplo, entre cadenas alifáticas o entre grupos aromáticos y es también característica de las proteínas globulares. La formación de un enlace hidrofóbico o interacción hidrofóbica está asociada con la creación masiva de enlaces de hidrógeno en el agua dado que ésta no actúa como un buen disolvente de estos grupos.

Es un hecho muy conocido que cuando el agua se pone en contacto con grasa o aceite no se produce una mezcla homogénea sino una segregación o separación de fases. El agua no repele al material lipídico —aceite, por ejemplo—, sino que la presencia de dicho material favorece la formación masiva de enlaces de hidrógeno en el agua que lo rodea (figura 1.5).

Figura 1.5. Representación esquemática de la interacción entre dos aminoácidos no polares, alanina (arriba a la derecha) y leucina (abajo a la izquierda) en rojo, con moléculas de agua.

Este fenómeno, también conocido como efecto hidrofóbico, es esencialmente termodinámico y está gobernado por cambios energéticos asociados con la entalpía, la entropía y la energía libre del sistema. Dichos cambios afectan la atracción entre las moléculas de agua y las moléculas hidrofóbicas. En realidad, existe cierta atracción entre las moléculas de agua y las de soluto, pero energéticamente no es tan fuerte como la que existe entre las moléculas de agua. Entonces, la atracción mutua entre estas últimas induce la segregación de las moléculas hidrofóbicas. Esta condición produce cambios en la entropía del sistema que se contrabalancean con aquellos que afectan su entalpía, e. g., la formación de enlaces de hidrógeno, de tal manera que, como lo señala la ecuación (4), se crean las condiciones para la solvatación negativa. El enlace hidrofóbico no es un enlace químico, pero su existencia provoca que esas moléculas queden rodeadas por moléculas de agua unidas entre sí por enlaces de hidrógeno (figura 1.6).

Figura 1.6. Representación esquemática de la atracción hidrofóbica entre dos aminoácidos no polares, alanina y leucina (en rojo) cuando quedan rodeados de moléculas de agua.

En la vecindad de las moléculas del material lipídico, la configuración de las moléculas de agua está restringida por las propias moléculas hidrofóbicas, pero eso no afecta sustancialmente la cantidad de enlaces de hidrógeno que el agua puede formar consigo misma. El costo de rodear un soluto hidrofóbico con moléculas de agua tiene más que ver con la manera en que se pueden formar los enlaces de hidrógeno que con su fuerza. Por lo tanto, la contribución de la entropía a la energía libre de solvatación del sistema es mayor que aquella de la entalpía. La segregación entre agua y aceite está gobernada por un cambio en la naturaleza de la hidrofobicidad, e. g., mientras más aceite hay mayor es la segregación y más afectada se ve la formación de los enlaces de hidrógeno. Este efecto tiene que ver también con el tamaño de la molécula hidrofóbica. La energía libre de solvatación de solutos pequeños, es decir, de baja masa molar, es considerablemente mayor que la de solutos grandes.

El fenómeno se complica cuando el agua interacciona con segmentos de aminoácidos hidrofóbicos presentes, por ejemplo, en la cadena de una proteína porque normalmente en disolución acuosa esos segmentos están alejados del contacto con el disolvente, es decir, se encuentran segregados e interaccionando con otros segmentos igualmente hidrofóbicos, pero pueden estar rodeados por segmentos de aminoácidos hidrofílicos y moléculas de agua. La paradoja es que sin un ambiente acuoso las interacciones hidrofóbicas no pueden ocurrir. Y es el conjunto de todas las interacciones de los residuos de aminoácidos con el agua lo que ayuda a estabilizar la estructura de las proteínas.

Finalmente, la interacción agua-ácidos grasos no es igual que la de agua-aminoácidos hidrofóbicos. Sería un error pensar que los fenómenos que intervienen en la interacción agua-ácido butírico son de la misma naturaleza que aquellos entre agua-valina. Estas últimas interacciones son considerablemente más complejas porque, por ejemplo, la presencia del esqueleto polipeptídico modifica la interacción con el disolvente. El lector interesado en conocer más detalles sobre la naturaleza de las interacciones entre el agua y regiones hidrofóbicas presentes en proteínas puede recurrir a bibliografía adicional (Némethy y Scheraga, 1962; Tanford, 1962; Privalov et al., 1988; Phillips et al., 1994; Tanford y Reynolds, 2001).

El equilibrio líquido-vapor del agua. La ecuación de Clausius-Clapeyron

La figura 1.7 muestra dos representaciones de la curva de equilibrio líquidovapor del agua.

Figura 1.7. Dos representaciones gráficas diferentes de la curva de equilibrio líquido-vapor del agua. A = punto triple (P = 0.611 kPa; T = 0.01 ºC). B = ebullición a 101.32 kPa (100 ºC).

A la izquierda está la representación log P vs. T y a la derecha la representación log P vs. 1/T. Esta última produce esencialmente una línea recta de pendiente negativa, lo que significa que la presión de vapor es inversamente proporcional a la temperatura absoluta. En ambas representaciones se indican las zonas de líquido y vapor, así como las coordenadas del punto triple (A) y de ebullición a una presión de 101.32 kPa (B).

La ecuación que describe la relación entre la presión de vapor y la temperatura es

Con un poco de álgebra, la ecuación (5) puede escribirse como

Esta ecuación considera que la fase líquida (L) y la fase vapor (V) están en contacto y en equilibrio, es decir, cualquier punto sobre la curva de equilibrio, como A y Benla figura 1.7, y que la fase vapor tiene un comportamiento ideal. La expresión (6) es la ecuación de Clausius-Clapeyron en su forma diferencial. En ella P es la presión de vapor, T es la temperatura absoluta, ΔH es la entalpía de evaporación del agua a T, y R es la constante de los gases. La forma integrada de la ecuación (6), asumiendo que ΔH es independiente de la temperatura —lo cual no es cierto,perosimplifica el análisis—, es

Como ln X = 2.303 log X, entonces

Esta ecuación predice que una gráfica log P vs. 1/T producirá una línea recta de pendiente negativa e igual a ΔH/2.303R y ordenada al origen C. La representación gráfica mostrada en la figura 1.7 (derecha) parece confirmar esta condición para el equilibrio líquido-vapor del agua. Sin embargo, un análisis más detallado revela que la dependencia mostrada en la figura 1.7 (derecha) no es exactamente lineal. Esta condición se debe al hecho de que en realidad la entalpía de evaporación del agua, ΔH, depende de la temperatura y por ello su valor en las ecuaciones (6) y (8) debe ser aquel que corresponda con T. Estos valores están disponibles en tablas de propiedades físicas del agua.

Actividad de agua. Concepto termodinámico

Considérese una disolución formada por un disolvente (A) y un soluto no volátil (B). Sólo el disolvente se evapora y forma la fase vapor. Las fases líquida y vapor están en contacto a temperatura constante.

Cuando la disolución tiene un comportamiento ideal, el potencial químico de A en la fase líquida está dado por la expresión

donde μÅ es el potencial químico de A puro, R es la constante de los gases, T es la temperatura absoluta y xA es la fracción mol de A en la disolución. Cuando xA = 1, no hay soluto, la ecuación (9) indica que μA = μÅ, es decir, el potencial químico de A es igual al potencial químico de A puro, también llamado potencial químico de referencia. Para una disolución ideal, xA está dada por la ecuación de Raoult

donde pA es la presión de vapor de A proveniente de la disolución y pÅ es la presión de vapor de A puro a la temperatura de la disolución.

Cuando el vapor de A tiene un comportamiento ideal, el potencial químico de A en la fase vapor está dado por la expresión

donde μÅ (g) es el potencial químico del vapor de A puro, y pA es la presión parcial de A enla fase vapor. Esta presión está dada por la ecuación del gas ideal

donde